تحقیق؛ پروتئین

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 15

پروتئین

پروتئینها یکی از انواع ماکرومولکول‌های زیستی هستند که از زیرواحدهایی بنام اسید آمینه ساخته شده‌اند.

پروتئین‌ها، زنجیرهای خطی یا پلیمرهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.

پروتئین‌ها در بخشی درون سلول به نام ریبوزوم توسط RNA ساخته می‌شوند.

کارکردهای پروتئین‌ها

رفتار سلولی و تمام فعالیت‌‌هایی که در سلول انجام می‌شود بر عهده پروتئین‌‌ها است. همه پروتئین‌ها یا هم برهمکنش دارند و تقریباً می‌توان گفت که همه پروتئین‌ها اثر خود را با همکاری پروتئین‌های دیگر در سلول اعمال می‌کنند و هیچ پروتئینی نیست که در سلول به تنهایی عمل کند. برای ساخت پروتئن در سلول مراحل ذیل باید انجام شود. 1) DNA باید رونویسی شود. در این مرحله آنزیم RNA پلی مراز دو رشته DNA از هم جدا میشود و بعد رونوسی آغاز میشود. نکته: اطلاعات در DNA بصورت رمز 3 تایی وجود دارد یعنی هر 3 نوکئوتید معرف 1 رمز و هر رمز معرف 1 اسید آمینه است. 2) RNA پلی مراز مانند قطاری بر روی DNA حرکت میکند. و رونوسی ادامه دارد. 3) بعد در آخر رونوسی RNA پلی مرآز به رمز پایان میرسد و رونویسی به پایان میرسد. محصول این رونویسی mRNA نام دارد. mRNA از هسته خارج میشود و در سیتوپلاسم به کمک نوع دیگر RNA به نام tRNA اسید آمینه را به هم متصل میکند. tRNA روی mRNA متصل میشودو طبق رمزهای tRNA, mRNA اسید آمینه ها را کنار هم می گذارد. و در آخر ذنجیره پلی پپتیدی به وجود می آید.

پروتئین و بیماری‌ها

در سطح مولکولی، کلیه مکانیسم‌های زیستی سلول‌ها توسط پروتئین‌ها انجام می‌شود. پروتئین‌ها با ارتباط با یکدیگر بطور دقیق و بسیار کنترل شده‌ای وظایف خود را انجام می‌دهند. اساس مولکولی اغلب بیماری‌ها، بروز نقص یا تداخل در این کارکرد عادی پروتئین‌ها، که از طریق آن مکانیسم‌های زیستی سلولی را انجام می دهند، می باشد. اگر کار پروتئین‌ها از حالت طبیعی خارج شود می‌توانند باعث بروز بیماری‌های مختلف شوند. از جمله این بیماری‌ها سرطان است.

مصرف چه میزان پروتئین در رژیم غذایی روزانه ما کافی است؟

پروتئین یک ماده محافظتی اصلی برای بدن محسوب می شود. پروتئین ترکیب ماده اصلی و تشکیل دهنده ماهیچه ها می باشد و وجود آن درشکل گیری و ساخت سلول ها ضروری است. وجود پروتئین همچنین در عملکرد سیستم امنیتی بدن حیاتی می باشد و در صورت محرومیت از پروتئین ، بدن بیشتر در معرض بیماری ها و عفونت ها قرار می گیرد. اگر فردی جراحی، زخم و یا سوختگی داشته باشد به پروتئین بیشتری نیاز دارد تا زخمها زودتر بهبود یابند.

پروتئین های استفاده شده دربدن از چند آمینو اسید مختلف ساخته شده اند. بدن خود قادر به ساختن بعضی از آمینو اسیدهای می باشد. آمینواسیدهایی را که بدن قادر به ساختن آنها نیست آمینو اسیدهای ضروری نامیده می شوند چون وجود آنها در غذا ضروری است.

برای بدست آوردن پروتئین های کافی از رژیم غذایی باید هر روز از غذاهای متنوع استفاده کنیم. رایج ترین منبع پروتئین گوشت می باشد. شیر و دیگر انواع لبنیات نیز از پروتئین غنی هستند. سفیده تخم مرغ بنابر بعضی ادعاها کاملترین نوع پروتئین را دارد. بسیاری از این منابع حیوانی پروتئین، حاوی چربی بالایی هم هستند

برای پرهیز از مصرف چربی زیاد، از گوشت های کم چربی (گوشت مرغ- ماهی- گاو و گوساله) استفاه کنید. آنها را به شکل پخته شده ، کباب شده ، آب پز شده استفاده نمایید. البته بدون اضافه کردن چربی و روغن هنگام پخت غذا آنها را طبخ نمایید.

گیاهخواران نیز می توانند پروتئین کافی در رژیم غذایی خود داشته باشند. گیاهخوران می توانند از طریق مصرف لوبیاها، عدس ، سبزیجات و غلات پروتئین را به بدن خود برسانند

حال باید بدانیم که بدن ما روزانه به چه میزان پروتئین نیاز دارد؟

افراد بالغ متوسط به ازای هر کیلو از وزن خود به 0.8 گرم پروتئین نیاز دارند. این مقدار برابر است با مصرف 45 الی 70 گرم پروتئین بطور روزانه برای اکثر بالغین به ترتیب برای خانم ها و آقایان

خانم های باردار یا شیرده به بیش از 20 گرم پروتئین اضافی در روز نیاز دارند تا احتیاجات غذایی جنین و یا نوزاد خود را برآورده نمایند.

بهترین و مناسب ترین میزان مصرف پروتئین گوشتی بین 90 تا 60 گرم در هر وعده غذایی (ناهار و شام) و 60-90 گرم مصرف پروتئین لبنی می باشد (تقریبا 1 فنجان شیر یا 60 گرم پنیر) . محصولات پروتئینی کم چربی و بدون چربی بهترین انتخابها بین مواد غذایی هستند

نقش پروتئین ها در رژیم غذایی

پروتئین ها مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند. در ساختمان آنها نه تنها کربن

، هیدروژن و اکسیژن وجود دارد، بلکه ازت و گاهی گوگرد نیز موجود می باشد.

پروتئینها مسئول انجام اعمال گوناگونی هستند. نقش آنها از تشکیل ماده انقباضی عضلات گرفته تا ساختن بعضی از هورمون ها، آنزیم ها و آنتی کورها، تبدیل انرژی شیمیایی به کار و انتقال اکسیژن و هیدروژن متنوع می باشد.

یادآوری ویژگیهای فیزیکو– شیمیایی پروتئین ها

الف) از هیدرولیز پروتئین ها اسیدهای آمینه بدست می آید

تحقیق درمورد بررسی اثر زانتان و کاراگینان بر خواص حلالیت ایزوله پروتئین سویا 16 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 16

بررسی اثر زانتان و کاراگینان بر خواص حلالیت ایزوله پروتئین سویا

لیدا جهانیان، سید علی مرتضوی، محسن برکتین و زهره حمیدی اصفهانی

چکیده

محدودیت هایی در استفاده از پروتئین سویا مانند حلالیت کم و طعم نامطلوب آن وجود دارد. در این پژوهش سعی گردید که خواص عملکردی پروتئین سویا توسط دو صمغ زانتان و کاراگینان بهبود یابد. زانتان در چهار سطح 0، 04/0، 09/0 و 13/0 درصد و کاراجینان در سطوح 0، 03/0، 07/0 و 09/0 درصد (در محلول) استفاده شد و صفت‌های حجم سرم، حجم رسوب و ضریب حلالیت نیتروژن مورد ارزیابی قرار گرفت.

نتایج آماری نشان داد که نمونه های دارای 13/0 درصد زانتان، 13/0 درصد زانتان و 07/0 درصد کاراجینان ، 13/0 درصد زانتان و 09/0 درصد کاراجینان و 09/0 درصد زانتان و 09/0 درصد کاراجینان دارای کمترین حجم سرم و رسوب و بالاترین میزان حلالیت بودند.

مقدمه

دربسیاری از مواد غذایی، پروتئین و پلی ساکارید بصورت توأم وجود دارد. در فرمولاسیون مواد غذایی کلوئیدی، ازپروتئین‌ها به دلیل خواص امولسیون کنندگی و تولید کف و از کربوهیدرات‌ها بعنوان نگهدارنده آب و قوام دهنده استفاده می‌شود. علاوه بر این پروتئین‌ها و کربوهیدرات‌ها در ماده غذایی ایجاد بافت و ساختار مناسب می‌نمایند1,2)).

واکنش پروتئین - پلی ساکارید عمدتاً الکترواستاتیکی است و قدرت واکنش به pH و قدرت یونی بستگی دارد. این واکنش می تواند برای کنترل حلالیت پروتئین، تشدید ژله ای شدن و پایداری امولسیون و کف بکار رود3)). اضافه کردن پلی ساکاریدها به محلول پروتئین از تجمع زیاد مولکول‌های پروتئین توسط محدود کردن واکنش پروتئین - پروتئین، یا توسط حفظ گروه‌های بار دار و یا افزایش ویسکوزیته، جلوگیری می کند( 4).

واکنش دو بیوپلیمر می‌تواند به صورت تفکیکی (بیوپلیمرها یکدیگر را دفع می کنند که به عنوان عدم سازگاری مطرح می شود) و یا تجمعی باشد که در این صورت پلیمرها یکدیگر را جذب می‌کنند (5).

واکنش پروتئین و پلی ساکارید به صورتهای حلالیت همزمان، ناسازگاری، رسوب، تشکیل کمپلکس یا جداسازی فاز وجود دارد( 6).

از نقطه نظر ترمودینامیکی، پروتئین وپلی ساکارید در محلول به صورت سازگار و یا ناسازگار وجود دارند. تحت شرایط ناسازگاری ترمودینامیکی، سیستمی شامل دو فاز حاصل می شود که عمدتاً هر فاز دارای مولکول‌های متفاوت است(4).

فاکتورهای مؤثر در ایجاد سازگاری پروتئین - پلی ساکارید، شامل نسبت پروتئین به پلی ساکارید، pH، قدرت یونی، میزان کل مواد جامد، درجه حرارت، میزان اسیدی بودن و طبیعت پلیمرها ( وزن مولکولی، بار و قابلیت انعطاف زنجیر) می باشد( 4).

واکنش دافعه، بین پروتئین و پلی ساکارید غیر یونی یا پلی ساکارید آنیونی در pH بالای نقطه ایزوالکتریک پروتئین اتفاق می افتد. واکنش جاذبه غیر خاص بین پروتئین وپلی ساکارید از تشکیل پیوندهای یونی، واندوالس، هیدروژنی و... حاصل می گردد. جاذبه قوی بین پروتئین ها با بار مثبت ( pH زیر نقطه ایزوالکتریک پروتئین ) و پلی ساکارید آنیونی، مخصوصاً درقدرت یونی پایین، و جاذبه ضعیف بین پروتئین‌های خنثی یا با بار منفی (pH بالای نقطه ایزوالکتریک پروتئین) و پلی ساکارید اتفاق می افتد (2).

محلول آبی پروتئین وپلی ساکارید، ممکن است در محدوده خاصی از نظر مقدار، جداسازی فاز نشان دهد. جداسازی فاز در اثر دو رفتار ثانویه توده ای شدن یا ناسازگاری ترمودینامیکی صورت می‌گیرد.

ترکیب دوگانه پروتئین - پلی ساکارید، بسته به دما، شرایط حلال و میزان آنها می تواند توده ای شدن، ناسازگاری یا هیچ کدام را نشان دهد.

توده ای شدن شامل جداسازی خودبه‌خودی سیستم به دو فاز غنی از حلال و بدون حلال( شامل پروتئین وپلی ساکارید) می‌باشد. این امر توسط رسوب همزمان مخلوط پروتئین- پلی ساکارید تحت اثر واکنش‌های جاذبه الکترواستاتیکی( غیر خاص ) بین بارهای مخالف پروتئین - پلی ساکارید انجام می‌شود (2). توده ای شدن زمانی که نیروی جاذبه بین دو بیوپلیمر مختلف آنقدر قوی باشد که آنها را بهم نزدیک نماید وتشکیل کمپلکس دهد، اتفاق می افتد. چون کمپلکس حاصل دارای دانسیته متفاوتی نسبت به محیط اطراف خود می‌باشد، جداسازی در بالا یا پایین سیستم در اثر نیروی جاذبه زمین صورت می‌گیرد (7). توده‌ای شدن در میزان کم پلی ساکارید اتفاق می‌افتد. چون در میزان کم، پلی ساکارید نمی‌تواند بطور کامل پروتئین را پوشش دهد و پلی ساکارید ممکن است بیشتر از یک مولکول پروتئین را جذب نماید (8, 5).

ناسازگاری ترمودینامیکی شامل جداسازی خود به خودی سیستم به دو فاز غنی از حلال است که در یک فاز پروتئین و در دیگری پلی ساکارید غالب است. این پدیده در اثر مخلوط نشدن محلول پروتئین و پلی ساکارید غیر‌ رقیق، تحت اثر واکنش دافعه پروتئین - پلی ساکارید (2) و در واقع زمانی که واکنش بین بیوپلیمرهای مشابه (1BP-1BP و 2BP- 2BP ) از نظر انرژی نسبت به واکنش بین بیوپلیمرهای مختلف( 2BP- 1BP ) مطلوب‌تر باشد، اتفاق می افتد(7).

مواد وروش ها

2-1 – آماده سازی نمونه

برای آماده سازی محلول از زانتان با میزان 0، 04/0، 09/0 و 13/0 درصد ، کاراگینان با میزان 0 ، 03/0، 07/0 و 09/0 درصد و ایزوله پروتئین سویا( SPI) به مقدار 5/6% در محلول استفاده شد. پروتئین، زانتان و کاراگینان توسط یک همزن کاسه دار مخصوص مواد پودری به مدت 5-7 دقیقه با دور متوسط بطور کامل مخلوط گشتند. به این ترتیب پودری همگن و یکنواخت بدست آمد. این پودر در تهیه محلول جهت انجام آزمایشات به کار گرفته شد.

2-2- آزمایشات فیزیکی و شیمیایی

2-2-1- تعیین میزان حلالیت ایزوله پروتئین سویا

برای تعیین حلالیت پروتئین، از اندیس حلالیت نیتروژن (NS) استفاده می شود. جهت اندازه‌گیری NS از روش برادفورد استفاده شد. با استفاده از این روش می توان میزان نیتروژن در ماده را تعیین کرد.

میزان نیتروژن در کل نمونه / میزان نیتروژن در فازشفاف =NS

برای انجام آزمایش، پودر با آب با نسبت 1 به 9/6 ( پودر به آب) توسط همزن مغناطیسی به مدت نیم ساعت مخلوط شدند و به این ترتیب مایعی یکنواخت حاصل گشت. نمونه‌های موجود، به مدت 15 دقیقه سانتریفوژ شدند( g × 4350). در اثر سانتریفوژ دو فاز در هر نمونه به دست آمد که شامل مایع شفاف در بالا و رسوب در پایین بود. با تعیین نیتروژن در فاز شفاف و در کل نمونه، میزان حلالیت پروتئین تعیین گردید(9).

برای اندازه گیری میزان نیتروژن کل نمونه و میزان نیتروژن فاز شفاف به روش براد فورد، نیاز به تهیه محلول استاندارد می باشد. محلول استاندارد غلظت های مختلف و مشخصی از پروتئین استاندارد آلبومین گاوی است که جهت تهیه منحنی استاندارد دستگاه اسپکتروفتومتر ( طول موج 540 نانو‌متر) به کار می‌رود. با استفاده از میزان جذب محلول های استاندارد معادل رگرسیونی مناسب به دست آمد که از آن برای تعیین میزان نیتروژن فاز شفاف و کل نمونه استفاده شد.

2-2-2-تعیین مقدار رسوب

حجم رسوب در تمام نمونه ها پس از گذشت زمان 90 و 120 دقیقه بر حسب میلی لیتر محاسبه شد. برای محاسبه مقدار رسوب، ابتدا نمونه محلول مطابق آن چه در قسمت 2-1 توضیح داده شد، آماده گردید. سپس نمونه‌ها در داخل مزورهای یکسان ریخته شدند. بر حسب نوع محلول حالت های متفاوتی در مزور‌ها مشاهده شد. حجم رسوب تشکیل شده در قسمت پایین مزور بر حسب میلی لیتر به عنوان حجم رسوب گزارش شد. حجم رسوب مربوط به شانزده نمونه پس از گذشت مدت زمان 90 و 120 دقیقه از شروع آزمایش خوانده شد.

2-2-3- تعیین مقدار سرم

پس از گذشت مدت زمانی از آماده سازی محلول، در بعضی از نمونه‌ها مایع شفافی از قسمت رسوب و کف محلول جدا می‌شود که تحت عنوان سرم مطرح می‌شود. به دلیل تشکیل سرم در بعضی از نمونه ها، حجم سرم پس از گذشت مدت زمان 90 و 120 دقیقه از شروع آزمایش، بر حسب میلی لیتردر مزور‌های یکسان (مرحله قبل) محاسبه گردید. سرم مایع شفافی است که در بعضی از نمونه ها پس از گذشت مدت زمانی از شروع آزمایش تشکیل می‌گردد. پس از آماده سازی نمونه، حجم سرم پس از گذشت مدت زمان 90 و 120 دقیقه از شروع آزمایش بر حسب میلی لیتر محاسبه گردید.

برای بررسی نتایج از آزمایش فاکتوریل در قالب طرح کاملا تصادفی در سه تکرار(16*3) استفاده شد.

نتایج و بحث

3-1 – اثر زانتان بر حلالیت پروتئین

با توجه به نمودار 1 با افزایش میزان زانتان، NS افزایش پیدا می کند که علت آن پیوند بین هیدروکلوئید با پروتئین و جلوگیری از رسوب پروتئین است(10).

تحقیق درمورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 30

باسمه تعالی

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:

2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:

برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار

تحقیق درمورد اثراستفاده از گوانیدینواستات به عنوان جایگزین منبع پروتئین حیوانی بر عملکردجوجه های گوشتی 14 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 15

اثراستفاده از گوانیدینواستات به عنوان جایگزین منبع پروتئین حیوانی بر عملکردجوجه های گوشتی

Effect of Using Guanidino acetate as Substitute of Animal Protein Source on Broiler Performance

مجتبی جوان جدیت خواه 1 ،دکتر فرهاد فرودی2 و علی افسر3

دانشجوی کارشناسی ارشد علوم دامی دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا

عضو هیات علمی دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا

عضو هیات علمی دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا

چکیده

تحقیق حاضر جهت بررسی اثر استفاده از گوانیدینو استات به عنوان جایگزین منبع پروتئین حیوانی بر روی 180 قطعه جوجه گوشتی نر سویه ی راس 308 در غالب طرح بلوک کامل تصادفی با 3 تیمار و4 تکرار انجام شد.تیمارها شامل ،1-جیره ی بر مبنای پروتئین گیاهی 2- جیره ی دارای 2/5درصد پودر ماهی 3- جیره ی دارای 0/05 درصد گوانیدینو استات در پایان دوره های آغازین (0 تا 10 روزگی )، رشد (11 تا 24 روزگی ) و پایانی (25 تا 42 روزگی )افزایش وزن ،خوراک مصرفی وضریب تبدیل غذایی تعیین شد و در پایان دوره ی پرورش (روز 42) از هر پِن تعداد 3 قطعه جوجه ی گوشتی ذبح وبازده ی لاشه ،وزن گوشت سینه ،ران،چربی بطنی ،کل دستگاه گوارش ،کبد و سنگدان اندازه گیری شد .

کلمات کلیدی: گوانیدینو استات ، پروتئین حیوانی، پروتئین گیاهی، جوجه گوشتی

مقدمه

در طی سال های اخیر به دلایل مختلفی از جمله انتقال بیماری سالمونلا از طریق پودر گوشت و همینطور کاهش دسترسی به پودر ماهی خالص و همینطور بالا رفتن قیمت این فراورده ها و ... باعث شد تا متخصصین تغذیه طیور و پرورش دهندگان طیور گوشتی مجبور به استفاده از جیره های کاملاً گیاهی شدند که به دنبال آن با کاهش راندمان در تولید گوشت مواجه شدند . تا اینکه متخصصین دریافتند این کاهش راندمان به دلیل کمبود کراتین ایجاد شده ، چرا که کراتین در گیاهان به هیچ وجه یافت نمی شود و فقط در پروتئین های حیوانی مانند پودر گوشت و پودر ماهی یافت می شود ، ضمناً کراتین یک ترکیب طبیعی موجود در بدن حیوانات است و نقش مهمی در متابولیسم انرژی در بدن آن ها ایفا می کند در نتیجه ی کاهش محتوای کراتین بدن موجب کاهش راندمان انرژی در بدن خواهد شد که با کاهش رشد و افزایش ضریب تبدیل همراه خواهد بود. لذا برای جبران این کاهش عملکرد می بایست راه حل مناسبی اتخاذ شود .

گوانیدینواستیک اسید به طور طبیعی پیش ساز کراتین در بدن مهره دارن است ، و اگر گوانیدینواستیک اسید سنتتیک به صورت مکمل به همراه جیره های کاملاً گیاهی مورد تغذیه طیور گوشتی قرار گیرد این توانایی را دارد که بتواند این کمبود کراتین که به دنبال عدم استفاده از پروتئین های حیوانی ایجاد شده بود را مرتفع سازد ، چرا که بدن طیور تمام آنزیم های مورد نیاز برای تبدیل گوانیدینواستیک اسید به کراتین را دارا است .

اهداف تحقیق

1. هدف علمی از این تحقیق بررسی اثر گوانیدینواستیک اسید در جیره های گیاهی است .

2.هدف کاربردی این تحقیق بررسی امکان جایگزین نمودن پیش ساز کراتین یعنی گوانیدینواستیک اسید به جای منابع حیوانی در جیره ی جوجه های گوشتی می باشد .

شکل1- چگونگی تولید GAA وکراتین در بدن

Fig 1 :GAA production

/

مواد و روشها

این طرح در در استان گیلان ، شهرستان صومعه سرا ودر مزرعه ی پرورش مرغ گوشتی نرگستان در سال 1388 و در طی ماه های مرداد وشهریور انجام گرفت که از نظر آب و هوایی در منطقه معتدل و مرطوب واقع شده. جهت اجرای آزمایش، تعداد 180 قطعه جوجه نر یک روزه از نژاد راس سویه 308 تولید شرکت سپید ماکیان خریداری شد که در این طرح تحقیقاتی از آنها به عنوان جوجه های آزمایشی از یک روزگی برای آزمایش استفاده شد. در این آزمایش از 12 جایگاه آزمایشی با ارتفاع 1 متر و با ابعاد 2 متر

طول، 1 متر عرض استفاده شد. 15 قطعه جوجه به هر واحد آزمایشی اختصاص داده شد.

جیره‌های آزمایشی برای سه دوره پرورش(آغازین و رشد و پایانی) مطابق با احتیاجات توصیه شده در راهنمای پرورش نژاد راس 308، تنظیم گردیدندکه البته ذرت و سویا وپودر ماهی قبلا برای آنالیزپروتئین واسیدهای آمینه ی قابل هضم با NIR به آزمایشگاه های دگوسا فرستاده شده بودند تا دقت تحقیق افزایش یابد . ترکیب جیره های آغازین و رشد و پایانی در جداول1 و 2 و3 آمده است. در طول دوره پرورش جیره ها به طور آزاد در اختیار جوجه ها قرار می گرفتند.در این تحقیق از منبع گوانیدینو استات با نام تجاری CreAmino استفاده شد .

طرح آماری در قالب بلوک کامل تصادفی طی 3 تیمار و چهار تکرار با مدل آماری

Xij = µ + δi + τj + εij

=اثر تکرار δi

=میانگین جمعیت µ

=هر یک از مشاهدات Xij

=خطا εij

=اثر تیمار τj

ابتدا داده هاتوسط نرم افزار Excel دسته بندی شده،سپس توسط نرم افزار آماری MSTATC تجزیه واریانس انجام خواهد شد و میانگین ها با آزمون چند دامنه ای دانکن مورد مقایسه قرار خواهد گرفت.

جدول 1- درصد مواد اولیه جیره های مورد استفاده در دوره های آغازین (10-0 روزگی)

Table 1 :Diet for 0-10 days

ماده خوراکی(درصد) کاملأ گیاهی حاوی پودر ماهی حاوی Creamino

ذرت 50/38 51/75 50/28

سویا 42/97 40/13 42/98

روغن 2/28 1/72 2/32

DCP 1/95 1/58 1/95

پودر صدف 1/27 1/23 1/26

مکمل ویتامینی+ معدنی 0/5 0/5 0/5

نمک 0/33 0/27 0/33

دی و ال متیونین 0/26 0/26 0/26

ال - لایزین 0/044 0/038 0/044

پروتئین ها و انواع ساختارهای آن

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

دسته بندی : وورد

نوع فایل :  .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )

تعداد صفحه : 90 صفحه

 قسمتی از متن .doc : 

موضوع تحقیق:

پروتئین ها و انواع ساختارهای آن

مقدمه :

پروتئین ها فراوان ترین ماکرو ملکول های بیولوژیک هستند که در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند. هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً کوچک تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولکولی در حد میلیون ممکن است در یک سلول یافت شوند. به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیولوژیک را انجام داده و مهمترین محصولات نهایی مسیرهای اطلاعاتی می باشند.

پروتئین ها ابزار مولکولی هستند که از طریق آنها اطلاعات ژنتیکی بیان می گردند شروع بررسی ماکرو ملکول های بیولوژیک یا پروتئین ها، که نامشان از کلمه یونانی (protos) به معنی «اولین» یا «جلوترین» گرفته شده است، مناسب می باشد.

کلید ساختمان هزاران پروتئین مختلف، زیر واحدهای مونومری نسبتاً ساده آنها می باشد، تمامی پروتئین ها، شامل پروتئین های موجود در قدیمی ترین رده های باکتریایی تا پیچیده ترین اشکال حیات از 20 اسید آمینه یکسان ساخته شده اند که با توالی های مشخص خطی به طریق کووالال به یکدیگر متصل می باشند. از آنجایی که هر کدام از این اسیدهای آمینه دارای زنجیر جانبی با خصوصیات شیمیایی متفاوت می باشند، این گروه 20 ملکولی پیش ساز را می توان به عنوان الفبای زبانی دانست که ساختمان پروتئین با آن نوشته می شود.

چیزی که بیشتر قابل ملاحظه می باشد این است که سلول ها می توانند با اتصال همین 20 اسید آمینه با ترکیبات و توالی های بسیار متنوع، پروتئین هایی را تولید نمایند که ویژگی ها و فعالیت های فوق العاده متنوعی دارند. موجودات مختلف می توانند با استفاده از این بلوک‌های ساختمانی محصولات بسیار متفاوتی نظیر آنزیم ها- هورمون ها- آنتی بادی ها- انتقال دهنده ها- عضله- پروتئین عدسی چشم- پر- تار عنکبوت- شاخ کرگدن- پروتئین‌های شیر، آنتی بیوتیک ها- سموم قارچی و تعداد زیادی از مواد دیگر با فعالیت های بیولوژیک متفاوت ایجاد نمایند.

از میان این محصولات پروتئینی، آنزیم ها تنوع بیشتری داشته و اختصاصی تر می باشند. در واقع تمامی واکنش های سلولی توسط آنزیم ها کاتالیزی گردند.

خلاصه:

هر پروتئینی دارای یک ساختمان بی همتای سه بعدی است که انعکاسی از فعالیت آن می‌باشد. ساختمان پروتئین توسط واکنش های متقابل ضعیف پایدار می گردد. واکنش های متقابل آبگریز بیشترین نقش را در پایداری شکل کردی اکثر پروتئین های محلول دارد، پیوندهای هیدروژنی و واکنش های متقابل یونی، در ساختمان اختصاصی به حد مطلوب می‌رسند که بیشترین پایداری ترمودینامیکی را دارد.

ماهیت پیوندهای کووالال در زنجیر پلی پپتیدی، فشارهایی را به ساختمان آن تحمیل می‌نماید. پیوند پپتیدی دارای خصوصیات یک پیوند دوگانه نسبی است که کل گروه پپتیدی را در یک کونفیگوراسیون صحنه ای سخت قرار می دهد. پیوندهای می توان به تونیت با نمایش داد. در صورتی که مقادیر زوایای تمامی ریشه های اسید آمینه موجود در یک قطعه پپتیدی مشخص باشد. ساختمان دوم آن را می توان کاملاً تعیین نمود.

ساختمان سوم، ساختمان سه بعدی کامل در یک زنجیر پلی پپتیدی را می توان با بررسی ساختمان های معمول پایداری شناخت که نام های متغیری نظیرساختمان های فوق دوم موتیف ها یا خمیدگی ها به آنها داده می شود. موتیف ها از اشکال ساده تا انواع بسیار پیچیده متفاوت می باشد، به طور کلی هزاران ساختمان پروتئینی شناخته شده، همایش یافته و ایجاد تنها چند صد موتیف می نماید که بعضی از آنها بسیار معمول می باشد. نواحی از پلی پپتیدها که می توانند به طور مستقل تا گردند را دومن گویند. پروتئین های کوچک عموماً دارای یک دومن واحد می باشند. در حالیکه پروتئین های بزرگ ممکن است چندین دومن داشته باشند.

دوکلاس عمومی پروتئین ها شامل پروتئین های فیبری و کروی وجود دارد. پروتئین های فیبری که اساساً جهت اعمال ساختمانی می باشند. دارای عناصر ساده تکراری ساختمان دوم بوده و مدل هایی برای مطالعات اولیه پروتئین ها بوده اند. با استفاده از اطلاعات به دست آمده از پروتئین های فیبری- دو ساختمان دوم اصلی- شامل مارپیچ و کنفورماسیون قابل شناسایی است. هر دو این ساختمان ها به وسیله وجود حداکثر پیوندهای هیدروژنی ممکن بین پیوندهای پپتیدی موجود در یک اسکلت پلی پپتیدی مشخص می شوند. پایداری این ساختمان ها در داخل یک پروتئین، تحت تأثیر محتوی اسید آمینه های آنها و همچنین موقعیت نسبی ریشه های اسیدهای آمینه موجود در توالی آنها می باشد. نوع دیگری از ساختمان دوم که در پروتئین ها معمول می باشد پیچ است.

در پروتئین های فیبری نظیر کراتین ها و کلاژن، یک نوع ساختمان دوم غالب می باشد. زنجیرهای پلی پپتیدی به صورت ابرفنرهایی به شکل طناب ایجاد دستجات بزرگتری را نموده که قدرت زیادی دارند. صفحات فیبروئین ابریشم در کنار